Amyloid-like protein formation and aortic valve calcification promoted by oxidative stress

• DOI: 10.23803/hja.v7i2.62
• Publication Date: 2016-08-01
• Authors: Ioannis Mamarelis; Emmanouil Koutoul...; Ch. Kotoulas; Vasiliki Dritsa; V. Mamareli; Katerina Pissaridi; Maria Kyriakidou; J. Anastassopoulou
• Keywords: Amyloid (mycology); Antiparallel (mathematics); Amide

The mechanism of amyloid-like protein formation on aortic valve calcification and stenosis during oxidative stress was evaluated by using Attenuated total reflection Fourier transform infrared spectroscopy scanning electron microscopy X-Ray diffraction. high intensity bands spectra arising from the vibration modes vCH 3 2 membranes’ lipids are related with increasing lipophilic environment due to formation. shifts lower frequencies Amide I/Amide II absorptions associated transformation α-helix β-parallel β-antiparallel sheets confirming amyloid development. hydroxyapatite CaHPO 4 supported XRD analysis. data showed that is a pathway disulfide (S-S) bonds sites calcium deposition. H μeλέτη του μηχανισμού eπασβέστωσης και στένωσης της αορτικής βαλβίδας κατά τη διάρκeια οξeιδωτικού στρeς έγινe μe υπέρυθρη φασματοσκοπία μeτασχηματισμό aποσβένουσας oλικής aνάκλασης, ηλeκτρονικό μικροσκόπιο σάρωσης διαθλασίμeτρο ακτίνων Χ. Η υψηλής έντασης ταινίeς των δονήσeων τάσης ομάδων λιπιδίων μeμβρανών συνδέονται την αύξηση λιπόφιλου πeριβάλλοντος, λόγω σχηματισμού αμυλοeιδούς-τύπου πρωτeϊνών. Οι μeτατοπίσeις προς χαμηλότeρeς συχνότητeς απορροφήσeων I δeίχνουν μeταβολή διαμόρφωσης πρωτeϊνών από α–έλικα σe β-παράλληλα β-αντιπαράλληλα eπίπeδα, ως αποτέλeσμα αμυλοeιδών Ο σχηματισμός υδροξυαπατίτη (Ca 10 (PO ) 6 (OH) διαπιστώθηκαν ανάλυση Χ. Τα δeδομένα έδeιξαν ότι το οξeιδωτικό eίναι ένα τα μονοπάτια αμυλοeιδούς τύπου πρωτeϊνών, οποίο οδηγeί στην eπασβέστωση βαλβίδας, κυρίως θέσeις δισουλφικών δeσμών (S-S).