Proteolytische Fermente im Ovargewebe

• DOI: 10.1007/bf00669829
• Publication Date: 2004-11-28T07:12:27Z
• Authors: Gerhard Jung; Edward Kides

In Schweineovarien, die nach der Methode vonLang undSiebert zu Zellfraktionen verarbeitet wurden, fand sich die hochste proteolytische Aktivitat bei pH 3,5. Im Pepsinbereich konnten nur 23% der Kathepsinaktivitat gemessen werden. Tryptische Fermente waren nicht nachzuweisen. Die hochste spezifische Aktivitat wurde in der Mitochondrienfraktion mit 3030γ Tyrosin/mg N/Std gemessen. Die Aktivitat des menschlichen Ovars scheint geringer als die des tierischen Gewebes zu sein. Es wird diskutiert, ob Proteinasen spezifische Funktionen im Ovar zu erfullen haben.